Salud

Descubrimiento clave sobre el origen del Alzheimer y otras enfermedades similares

Investigadores argentinos que coordinaron un equipo internacional mostraron que estarían vinculadas con un desbalance en una proteína responsable de las "vías de transporte" de las neuronas

“En la enfermedad de Alzheimer, la «placa amiloide» se deposita del lado de afuera de las neuronas y el ovillo neurofibrilar, del lado de adentro -explica Tomás Falzone, investigador adjunto del Conicet en el Instituto de Biología Celular y Neurociencia (IBCN) y coordinador de un equipo internacional que acaba de publicar en The Journal of Neuroscience un trabajo que describe el rol de Tau en las enfermedades neurodegenerativas-.

Pero la proteína Tau no está presente sólo en el Alzheimer. Por ejemplo, en la demencia frontal también está Tau, pero sin placa amiloide.”

Según el científico, hay un grupo importante de desórdenes neurodegenerativos que se consideran “taupatías”. “En el Alzheimer, es uno de los mejores marcadores, porque correlaciona con los deterioros cognitivos, pero también participa en la demencia frontal y en el mal de Parkinson”, destaca.

Según indica el diario La Nación, en su estudio, el equipo de investigadores argentinos, en colaboración con colegas de la República Checa y del Reino Unido, muestra que estos desórdenes pueden surgir de sutiles alteraciones en los niveles relativos de dos versiones de Tau que existen naturalmente en el cerebro.

Los doctores Tomás Falzone, Elena Avale (centro) y equipo.

Los doctores Tomás Falzone, Elena Avale (centro) y equipo.

“Los microtúbulos son como los durmientes del ferrocarril por el que viajan los nutrientes y los desechos de las neuronas -explica Gustavo Sevlever, director de docencia e investigación de Fleni, que no participó en el trabajo-. La función de la proteína Tau está vinculada con la unión de los microtúbulos. Cuando está alterada, no funcionan los durmientes y las vías se desarman.”

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Según explica un comunicado del Conicet dando a conocer el hallazgo, el gen que dirige la síntesis de Tau puede dar origen a diferentes formas de la proteína, entre las que están la 3R y la 4R. La R alude a los puntos de unión a los microtúbulos: 3R tiene 3, y por lo tanto se une y separa de los microtúbulos más fácilmente, mientras que 4R tiene 4 y la adhesión es más estable.

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Los investigadores encontraron que 3R favorece el transporte desde el cuerpo de la neurona hacia el axón, mientras que 4R lo hace desde la sinapsis hacia el cuerpo.

“Durante el desarrollo prevalece 3R, y es lógico si se analiza que una neurona que está creciendo y busca insertarse en el medio tiene que llevar más cosas que las que trae para poder formar las conexiones neuronales. Sin embargo, en el cerebro adulto, con esas conexiones ya formadas y funcionando es necesario generar más estabilidad de los microtúbulos y empezar a traer moléculas desde el axón al soma. Esto se relaciona con la función que encontramos de 4R, que favorece el transporte desde las sinapsis hacia el cuerpo -explica Elena Avale, investigadora adjunta del Consejo en el Instituto de Investigaciones en Ingeniería Genética y Biología Molecular “Dr. Héctor N. Torres” (Ingebi) y también coordinadora del trabajo-.

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Tau es una proteína con niveles de expresión muy regulados, y se sabe que las causas más frecuentes de los desbalances de las formas 3R y 4R son mutaciones genéticas que influyen sobre estos mecanismos de regulación y hacen que haya más de una que de la otra.”

Los científicos trabajaron con neuronas humanas diferenciadas a partir de células madre. “Confirmamos que tuvieran la actividad eléctrica correspondiente, les regulamos la expresión de 3R y 4R, y encontramos que cuando en la célula madura se modifica la relación 50-50 entre ellas, aparecen defectos en el transporte de vesículas sobre los microtúbulos -destaca Falzone-. Estos desbalances podrían estar en el origen de procesos neurodegenerativos como el Parkinson o ciertas demencias.”

Como todo indica que puede haber anomalías hasta 25 años antes de que se manifiesten los primeros síntomas, el hallazgo realizado por Falzone, Avale y colegas permitiría diseñar métodos de diagnóstico menos invasivos y más precoces para detectar la proteína Tau anómala cuando todavía hay neuronas sanas.

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